Electronic Journal of Biotechnology ISSN: 0717-3458
© 2000 by Universidad Católica de Valparaíso -- Chile
POSTER ABSTRACT

Chemical and biochemical properties of bioactive peptides derived from milk and food proteins

Emma Fenude
Istituto CNR
Applicazione Tecniche Chimiche Avanzate ai Problemi Agrobiologici
Tel: 079 2151059
Fax: 079 218497
E-mail: Efenude@iatcapa.ss.cnr.it

G. Moniello
Sezione Produzioni Animali
Dipartamento di Biologia Animale
Facoltà di Medicina Veterinaria
Via Vienna, 2 – 07100 Sassari

 

Poster Abstract

Milk proteins more than any other component depend upon the fine genetic character of the mammalian species.

It has been long hypothesised that the protein nutrition in young and adults is limited to the only availability of the nitrogen required for the biosynthesis of tissue and circulatory proteins and for the biosynthesis of nucleic acids. The current understanding on the physiology and biochemistry of nutritional nitrogen, developed in the last decade, has shown that the peptide fragments, resulting from the action of the digestive tract proteases, do not only supply amino acids to the organism but they play a also  physiological influence either directly in the form of neurotransmitters or indirectly with a role on the secretion of hormones and enzymes from the intestinal receptors. Biologically active peptides derived from milk proteins are inactive within the sequence of the precursor proteins but they can be released by enzymatic proteolysis. Based on structure-activity studies, peptides with a defined bioactivity show common structural features.

Moreover, many milk protein-derived peptides reveal multifunctional bioactivities.
In the present communication we report synthesis and structure-activity studies of a series of peptides that are analogues of functional peptides founds in proteins of milk. Specifically we report about a series of peptides that, when provided by casein, show opioid activity.

Finally, the possible application of the bioactive peptides for functional foods, based on the study of opioid peptides, will be discussed.

 


Tra i componenti del latte, le proteine determinano il carattere genetico delle specie animali.

Per lungo tempo è stato ipotizzato che il ruolo delle proteine nella dieta di bambini e adulti è limitato alla disponibilità dell'azoto richiesto per la biosintesi dei tessuti, delle proteine circolatorie e per la biosintesi degli acidi nucleici. Le attuali conoscenze sul ruolo fisiologico e biochimico dell'azoto nutrizionale, che si sono sviluppate nell'ultima decade, hanno mostrato che i frammenti peptidici risultanti dall'azione delle proteasi nel tratto digestivo non solo forniscono gli ammino acidi all'organismo ma sono anche regolatori fisiologici sia direttamente come neurotrasmettitori che indirettamente perche intervengono nella secrezione di ormoni ed enzimi dai recettori intestinali. I peptidi biologicamente attivi derivanti dalle proteine del latte sono inattivi quando fanno ancora parte della sequenza della proteina precursore ma diventano attivi quando vengono rilasciati dopo l'azione delle proteolisi enzimatiche. Sulla base di studi sulla relazione struttura attività, i peptidi con una definita bioattività mostrano comuni caratteristiche strutturali  Quindi diversi peptidi derivanti dalle proteine del latte rivelano bioattività multifunzionali. Nella presente comunicazione riportiamo la sintesi e l'analisi conformazionale di una serie di peptidi che sono analoghi dei peptidi bioattivi derivanti dalle proteine del latte. In particolare riporteremo la sintesi e analisi conformazionale di una serie di peptidi analoghi dei peptidi opioidi che, quando rilasciati dalle caseine per azione delle proteasi, producono effetti sedativi e analgesici.

In conclusione verranno discussi le possibili applicazioni dei peptidi bioattivi negli alimenti funzionali.

 

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